سامانه مدیریت نشریات علمی دانشگاه علوم پزشکی مشهد

مانی, بهار. (1400). بررسی ساختار ویروس کووید-۱۹ و مسیر بیماری‌زایی آن در میزبان: یک مطالعه مروری. , 24(77), 108-120. doi: 10.22038/nnj.2021.52652.1236
بهار مانی. "بررسی ساختار ویروس کووید-۱۹ و مسیر بیماری‌زایی آن در میزبان: یک مطالعه مروری". , 24, 77, 1400, 108-120. doi: 10.22038/nnj.2021.52652.1236
مانی, بهار. (1400). 'بررسی ساختار ویروس کووید-۱۹ و مسیر بیماری‌زایی آن در میزبان: یک مطالعه مروری', , 24(77), pp. 108-120. doi: 10.22038/nnj.2021.52652.1236
مانی, بهار. بررسی ساختار ویروس کووید-۱۹ و مسیر بیماری‌زایی آن در میزبان: یک مطالعه مروری. , 1400; 24(77): 108-120. doi: 10.22038/nnj.2021.52652.1236

بررسی ساختار ویروس کووید-۱۹ و مسیر بیماری‌زایی آن در میزبان: یک مطالعه مروری

نوید نو
دوره 24، شماره 77، خرداد 1400، صفحه 108-120    اصل مقاله (410.29 K)
نوع مقاله: مقاله مروری
شناسه دیجیتال (DOI): 10.22038/nnj.2021.52652.1236
نویسنده
بهار مانی*
دانشجوی کارشناسی، گروه بیوتکنولوژی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه الزهرا، تهران، ایران
چکیده
مقدمه: کروناویروس‌ها دارای چهار جنس آلفا، بتا، گاما و دلتا می‌باشند. کروناویروس جدید (۲۰۱۹) از جنس بتا کروناویروس‌ است. این ویروس نخستین ویروسی نیست که جهان را درگیر نموده است؛ بلکه ویروس‌ها در طول تاریخ باعث ایجاد اپیدمی‌ها و پاندمی‌های جدی شده‌اند. در این راستا، در مقاله مروری حاضر به بررسی ساختار ویروس کووید-۱۹، گیرنده‌های میزبان، عملکرد سیستم رنین-آنژیوتانسین-آلدوسترون در بدن انسان، پاسخ سیستم ایمنی علیه ویروس و روش‌های درمان پرداخته شده است.
مواد و روش‌ها: پژوهش حاضر یک مطالعه مروری- روایتی می‌باشد که در آن از مقالات نمایه شده در پایگاه‌های بین‌المللیGoogle Scholar ، PubMed،  Science Directو Plos One و پایگاه‌های داخلی SID و Magiran تا سال ۲۰۲۰ استفاده شده است. پس از بررسی چکیده ۱۶۰ مقاله، موارد مشابه و غیر مرتبط کنار گذاشته شدند و در نهایت ۵۲ مقاله مرور گردید.
یافته‌ها: نتایج نشان دادند که تمایل بالای ویروس کووید-۱۹ برای اتصال به ACE2 (Angiotensin-converting enzyme 2)، احتمال ابتلا به بیماری و قدرت سرایت آن را افزایش داده است. کاهش آنزیم ACE2 باعث کمتر شدن احتمال آلودگی ویروسی می‌شود؛ اما از سوی دیگر وجود آن با ایجاد آنژیوتانسین I-VII، سلول‌های ریوی را از آسیب ناشی از این ویروس محافظت می‌کند.
نتیجه‌گیری: تشکیل وزیکول‌های دولایه توسط کروناویروس‌ها از بیان گیرنده‌های شناسایی‌کننده RNA (Ribonucleic acid) در میزبان ممانعت می‌کند. از آنجایی که بدن انسان پس از شناسایی RNA ویروسی علیه آن به مبارزه می‌پردازد و با توجه به اینکه ویروس کووید-۱۹ از ویروس‌های پاکت‌دار است؛ بنابراین ممکن است از بین بردن پاکت ویروسی، راه‌حلی برای نابودی آن باشد. در هر حال، برای درمان بیماری ناشی از ویروس کووید-۱۹ باید شناخت کاملی از ساختار و عملکرد این ویروس داشت تا بتوان راهی مؤثر برای درمان آن یافت.
کلیدواژه‌ها
بیماری‌زایی؛ میزبان؛ ویروس کووید-۱۹
مراجع
  1. Kennedy M, Greenacre CB. General concepts of virology. Vet Clin North Am Exot Anim Pract. 2005; 8(1):1-6.
  2. Ganji A, Mosayebi G, Khaki M, Ghazavi A. A review on immunopathogenesis, molcular biology and clinical aspects of the 2019 novel coronavirus (COVID-19). J Arak Univ Med Sci. 2020; 23(1):8-21. [in Persian]
  3. Zhou P, Yang XL, Wang XG, Hu B, Zhang L, Si HR, et al. A pneumonia outbreak associated with a new coronavirus of probable bat origin. Nature. 2020; 579(7798):270-3.
  4. Macky IM, Arden KE. MERS coronavirus: diagnostics, epidemiology and transmission. Virol J. 2015; 12:222.
  5. Chen Y, Liu Q, Guo D. Emerging coronaviruses: genome structure, replication, and pathogenesis. J Med Virol. 2020; 92(4):418-23.
  6. Farnoosh G, Alishiri G, Hosseini Zijoud SR, Dorostkar R, Jalali Farahani A. Understanding the severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) and coronavirus disease (COVID-19) based on available evidence - a narrative review. J Mil Med. 2020; 22(1):1-11. [in Persian]
  7. He J, Tao H, Yan Y, Huang SY, Xiao Y. Molecular mechanism of evolution and human infection with SARS-CoV-2. Viruses. 2020; 12(4):428.
  8. Segar J, Katler Q, McQueen DB, Kotlyar A, Glenn T, Knight Z, et al. Prior and novel coronaviruses, COVID-19, and human reproduction: what is known? J Fertil Steril. 2020; 113(6):1140-9.
  9. Watanable Y, Allen JD, Weapp D, McLellan JS, Crispin M. Site-specific glycan analysis of the SARS-CoV-2 spike. Science. 2020; 369(6501):330-3.
  10. Zhu N, Zhang D, Wang W, Li X, Yang B, Song J, et al. A novel coronavirus from patients with pneumonia in China, 2019. N Engl J Med. 2020; 382(8):727-33.
  11. Fehr AR, Perlman S. Coronaviruses: an overview of their replication and pathogenesis. Methods Mol Biol. 2015; 1282:1-23.
  12. Wu J, Yuan X, Wang B, Gu R, Li W, Xiang X, et al. Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2: from gene structure to pathogenic mechanisms and potential therapy. J Front Microbiol. 2020; 11:1576.
  13. Kumar S, Nyodu R, Maurya VK, Saxena SK. Morphology, genome organization, replication, and pathogenesis of severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2). Coronavirus Disease 2019 (COVID-19). Singapore: Springer; 2020.
    P. 23-31.
  14. Luan J, Lu Y, Jin X, Zhang L. Spike protein recognition of mammalian ACE2 predicts the host range and an optimized ACE2 for SARS-CoV-2 infection. Biochem Biophys Res Commun. 2020; 526(1):165-9.
  15. Hamming I, Timens W, Bulthuis ML, Lely AT, Navis G, van Goor H. Tissue distribution of ACE2 protein, the functional receptor for SARS coronavirus. A first step in understanding SARS pathogenesis. J Pathol. 2004; 203(2):631-7.
  16. Donoghue M, Hsieh F, Baronas E, Godbout K, Gosselin M, Stagliano N, et al. A novel angiotensin-converting enzyme-related carboxypeptidase (ACE2) converts angiotensin I to angiotensin 1-9. Circ Res. 2000; 87(5):E1-9.
  17. Wang MY, Zhao R, Gao LJ, Gao XF, Wang DP, Cao JM. SARS-CoV-2: Structure, Biology, and Structure-Based Therapeutics Development. Front Cell Infect Microbiol. 2020;10:587269.
  18. Zhao Y, Zhao Z, Wang Y, Zhou Y, Ma Y, Zuo W. Single-cell RNA expression profiling of ACE2, the putative receptor of Wuhan 2019-nCov. BioRxiv. 2020; 26:1-13.
  19. Radzikowska U, Ding M, Tan G, Zhakparov D, Peng Y, Wawrzyniak P, et al. Distribution of ACE2, CD147, CD26, and other SARS-CoV-2 associated molecules in tissues and immune cells in health and in asthma, COPD, obesity, hypertension, and COVID-19 risk factors. Allergy. 2020; 75(11):2829-45.
  20. Vankadari N, Wilce JA. Emerging COVID-19 coronavirus: glycan shield and structure prediction of spike glycoprotein and its interactions. Emerg Microbes Infect. 2020; 9(1):601-4.
  21. Pratt RE, Flynn JA, Hobart PM, Paul M, Dzau VJ. Different secretory pathways of renin from mouse cells transfected with the human renin gene. J Bio Chem. 1998; 263(7):3137-41.
  22. Ziai SA, Mahmoudian M, Keshavarz B, Poorhoseini L, Dastpak A, Ebrahimi A, et al. Study of angiotensin converting enzyme (ACE) inhibitory effects of main Papaver spp. alkaloids. J Med Plants. 2004; 1(9):23-34. [in Persian]
  23. Reid IA. The renin-angiotensin system: physiology, pathophysiology, and pharmacology. Adv Physiol Educ. 1998; 275(6):S236-45.
  24. Reece JB, Urry LA, Cain ML, Wasserman SA, Minorsky PV, Jackson RB. Campbell biology. Boston: Pearson; 2014. P. 1241.
  25. Unger T, Steckelings UM, dos Santos RA. The protective arm of the renin angiotensin system (RAS): functional aspects and therapeutic implications. Massachusetts: Academic Press; 2015. P. 185-9.
  26. Mahmoud IS, Jarrar YB, Alshaer W, Islami S. SARS-CoV-2 entry in host cells – multiple targets for treatment and prevention. Biochimie. 2020; 175:93-8.
  27. Jia H. Pulmonary angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2) and Inflammatory Lung Disease. Shock. 2016; 46(3):239-48.
  28. Imai Y, Kuba K, Penninger JM. The discovery of angiotensin-converting enzyme 2 and its role in acute lung injury in mice. Exp Physiol. 2008; 93(5):543-8.
  29. Jannesar M, Seyedi SM. Phylogenetic study and genetic diversity of COVID-19 virus generator. Iran J Culture Health Promot. 2020; 4(1):31-8. [in Persian]  
  30. Zhang H, Penninger JM, Li Y, Zhong N, Slutsky A. Angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2) as a SARS-CoV-2 receptor: molecular mechanisms and potential therapeutic target. Intensive Care Med. 2020; 46(4):586-90.
  31. Liu YC, Kuo RL, Shih SR. COVID-19: the first documented coronavirus pandemic in history. Biomed J. 2020; 43(4):328-33.
  32. Farzanehpour M, Karimi MR, Rezayat P, Bolandian M, Nodoushan MM, Ghaleh HE. A review on the mechanisms involved in the immunopathogenesis of SARS-CoV-2. J Mil Med. 2020; 22(2):147-60. [in Persian]
  33. Mahnam K, Payab N. Proactive cytokines and their containment methods. J Biosaf. 2016; 9(2):74-87. [in Persian]
  34. Golshani Nasab M, Saghazadeh A, Rezaei N. SARS-CoV-2–A tough opponent for the immune system, archives of medical research. Arch Med Res. 2020; 51(6):589-92.
  35. Reece JB, Urry LA, Cain ML, Wasserman SA, Minorsky PV, Jackson RB. Campbell biology. 9th ed. Boston: Pearson; 2014. P. 1175-88.
  36. Tavakoli A, Vahdat K, Keshavarz M. Novel coronavirus disease 2019 (COVID-19): an emerging infectious disease in the 21st century. Iran South Med J. 2020; 22(6):432-50. [in Persian]
  37. Shaffer L. 15 drugs being tested to treat COVID-19 and how they would work. Nat Med. 2020; In Press.
  38. Ganjloo J, Ghazanfari M. Report of a rare case of unprescribed long-term use of dexamethasone injection for 20 years. J Sabzevar Univ Med Sci. 2009; 16(4):240-3. [in Persian]
  39. Warren TK, Jordan R, Lo MK, Ray AS, Mackman RL, Soloveva V, et al. Therapeutic efficacy of the small molecule GS-5734 against Ebola virus in rhesus monkeys. Nature. 2016; 531(7594):381-5.
  40. Sheahan TP, Sims AC, Graham RL, Menachery VD, Gralinski LE, Case JB, et al. Broad-spectrum antiviral GS-5734 inhibits both epidemic and zoonotic coronaviruses. Sci Transl Med. 2017; 9(396):
    eaal3653.
  41. Agostini ML, Andres EL, Sims AC, Graham RL, Sheahan TP, Lu X, et al. Coronavirus susceptibility to the antiviral remdesivir (GS-5734) is mediated by the viral polymerase and the proofreading exoribonuclease. mBio. 2018; 9(2):e00221.
  42. Lo MK, Jordan R, Arvey A, Sudhamsu J, Shrivastava-Ranjan P, Hotard AL, et al. GS-5734 and its parent nucleoside analog inhibit Filo-, Pneumo-, and Paramyxoviruses. Sci Rep. 2017; 7:43395.
  43. Liu C, Zhou Q, Li Y, Garner LV, Watkins SP, Carter LJ, et al. Research and development on therapeutic agents and vaccines for COVID-19 and related human coronavirus diseases. ACS Cent Sci. 2020; 6(3):315-31.
  44. Leneva IA, Russell RJ, Boriskin YS, Hay AJ. Characteristics of arbidol-resistant mutants of influenza virus: implications for the mechanism of anti-influenza action of arbidol. Antiviral Res. 2009; 81(2):132-40.
  45. Kearney J. Chloroquine as a potential treatment and prevention measure for the 2019 novel coronavirus: a review. Preprints. 2020; 17:1-24.
  46. Gautret P, Lagier JC, Parola P, Hoang VT, Meddeb L, Mailhe M, et al. Hydroxychloroquine and azithromycin as a treatment of COVID-19: results of an open-label non-randomized clinical trial. Int J Antimicrob Agents. 2020; 56(1):105949.
  47. Sheykhhasan M, Manoochehri H, Saidijam M. New therapeutic strategies in treating the new Coronavirus 2019: review article. Tehran Univ Med J. 2020; 78(5):261-73. [in Persian]
  48. Koirala A, Joo YJ, Khatami A, Chiu C, Britton PN. Vaccines for COVID-19: the current state of play. Paediatr Respir Rev . 2020; 35:43-9.
  49. Logunov DY, Dolzhikova IV, Zubkova OV, Tukhvatulin AI, Shcheblyakov DV, Dzharullaeva AS, et al. Safety and immunogenicity of an rAd26 and rAd5 vector-based heterologous prime-boost COVID-19 vaccine in two formulations: two open, non-randomised phase 1/2 studies from Russia. Lancet. 2020; 396(10255):887-97.
  50. Burki TK. The Russian vaccine for COVID-19. Lancet Respir Med. 2020; 8(11):e85-6.
  51. Mullard A. COVID-19 vaccine development pipeline gears up. Lancet. 2020; 395(10239):1751-2.
  52. Jackson LA, Anderson EJ, Rouphael NG, Roberts PC, Makhene M, Coler RN, et al. An mRNA vaccine against SARS-CoV-2 - preliminary report. N Engl J Med. 2020; 383(20):1920-31.
آمار
تعداد مشاهده مقاله: 3,662
تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 2,804